Wahjudi, Mariana and Sindumarta, Muliawati and Natalia, Dessy (2004) Karakterisasi Protein Disulfida Isomerase Hasil Pemurnian Sebagian Dari Saccharomyces Cerevisiae [pUKC470]. Artocarpus Media Pharmaceutica Indonesia, 4 (2). pp. 66-73. ISSN 1411-8734
Preview |
PDF
Karakterisasi Protein_Abstrak_2004.pdf Download (289kB) | Preview |
Preview |
PDF
karakterisasi protein_2004.pdf Download (2MB) | Preview |
Abstract
Protein disulfida isomerase (PDI) merupakan multi enzim yang berfungsi mengkatalisis reaksi redoks dan reaksi isomerisasi ikatan disulfida dalam berbagai protein sekresi. PDI telah diisolasi dari Sacharomyces cerevisiae dengan aklivitas spesifik kecil. Sehubungan dengan over-ekspresi gen PD/I, telah dikonstruksi plasmid pUKC470 yang mengandung gen PD/I S. cerevisiae, tetapi sifat-sifat katalitik PDl S. cerevisiae hasil over ekspresi tersebut belum diketahui. Pada penelitian ini dilakukan karakterisasi enzim PDI hasil pemurnian parsial dari S. cerevisiae (pUKC470] untuk memperoleh informasi kinetika enzim tersebut, khususnya terhadap substrat insulin. Enzim PDI dimurnikan dari cell free extract transforman menggunakan metode fraksinasi amonium sulfat 60-80% diikuti dengan kromatografi kolom penukar anion DEAE-Sephacel. Kondisi optimum enzim protein disulfide isomerase PDI hasil pemurnian sebagian dari S. cerevisiae [pUKC470] tersebut berturut-turut adalah waktu 13 menit, pH 7,5 dan suhu 37'C. Data kinetik menunjukkan bahwa PDI termasuk enzim alosterik dengan nilai Vmaks enzim sekitar 98unit/ml dan Km apparent terhadap substrat insulin 8,0x10-2 mM. Bacitracin merupakan modulator negatif PDI.
| Item Type: | Article |
|---|---|
| Uncontrolled Keywords: | protein disulfida Isomerase, Sacharomyces cerevisiae [pUKC470], overekspresl, karakterisasi, Insulin. |
| Subjects: | Q Science > QD Chemistry |
| Divisions: | Faculty of Pharmacy > Department of Pharmacy |
| Depositing User: | Eko Setiawan 194014 |
| Date Deposited: | 25 Sep 2014 04:14 |
| Last Modified: | 05 Nov 2020 07:31 |
| URI: | http://repository.ubaya.ac.id/id/eprint/20877 |
Actions (login required)
 |
View Item |
